蛋白质的去磷酸化是磷酸化的可逆过程，是由蛋白磷酸酶( proteinphosphatase, PP）催化的。与蛋白激酶一样，蛋白磷酸酶在细胞信号转导中也起着非常重要的作用。在细胞的信号转导过程中，磷酸化主要体现在信号的启动、转导和放大上，而去磷酸化则主要与信号的终止和失活有关。

蛋白磷酸酶的种类

蛋白磷酸酶的分类与蛋白激酶相似，根据底物蛋白分子上磷酸化的氨基酸残基的种类，主要可分为三大类：丝氨酸／苏氨酸蛋白磷酸酶( PSTP) ,酪氨酸蛋白磷酸酶( PTP）和双重底物特异性蛋白磷酸酶。但最近还发现了催化组氨酸残基去磷酸化的组氨酸蛋白磷酸酶。

PSTP又可分为PPP家族和PPM家族，两种磷酸酶家族的一级结构同源性很低，但它们催化区的空间结构和催化机制却非常相似。PPP家族有三种催化亚基，其催化亚基在一级结构上有40％的同源性，根据其优先底物、激活机制和对抑制剂的敏感性，将其分为PP-1、PP-2A和PP-2B。PPM家族的典型成员有PP-2C。
蛋白磷酸酶的结构

(1) 丝氨酸／苏氨酸蛋白磷酸酶(PSTP）的结构PSTP通常由催化亚基和调节／靶向亚基组成，调节亚基与酶的活性调节和靶向定位有关，故又称为靶向亚基。调节亚基多于催化亚基，催化亚基和调节亚基并非一一对应，而是一种催化亚基可与多种调节亚基结合。

调节／靶向亚基不仅可引导蛋白磷酸酶定位于靶位点，还可与催化亚基相互作用，调节催化亚基对靶蛋白的活性和选择特异性。

(2）酪氨酸蛋白磷酸酶(PTP）的结构PTP通常含有两个由230－240个氨基酸残基组成的磷酸酶催化结构域，其中71个氨基酸是高度保守的。该区的活性中心含有一段非常保守的由11个氨基酸残基组成的序列：(I/V) HCXAGXXR (S/T) G (X为任意氨基酸残基），其中Cys对酶的催化活性至关重要，若被取代将使酶失去催化活性。此外，PTP还有一些调节序列，如调节酶与其他蛋白质相互作用的SH2区，胞外的配体结合区以及决定酶在胞膜、核和其他亚细胞结构中定位的信号序列等。图3.2示组织蛋白酪氨酸磷酸酶的三级结构。