磷脂酶C：研究发现，cPKCβII中RACKI的结合位点在C2结构域内，而磷脂酶C (PLCγ）序列中亦含有C2结构域，因此，推断RACKl与PLCγ之间也存在相互作用。PLCγ是在细胞受到生长因子刺激后，促进DAG和IP3生成的一种信号酶。实验发现，当细胞受到表皮生长因子（EGF)刺激后，PLCγ与RACK1之间的结合水平升高；同时，在体外激活EGF受体可使PLCγ中的酪氨酸残基磷酸化，增加PLCγ的活性，并促进其与RACK1的结合。在此基础上，RACK1可使cPKCβ II定位于活化的PLCγ周围，而PLCγ催化生成的DAG又是PKC的活化因子，为EGF引导的PKC信号通路的激活提供了一种有效的方式。

Ras : Ras是原癌基因ras的表达产物，作为小G蛋白家族的一员，是参与细胞生长调节的关键性蛋白。Ras活化需要将结合的GDP转为GTP，而GTP酶活化蛋白（GAP）可催化这种反应。研究发现，GAP也含有与PKC和PLCγ类似的C2结构域，即GAP同样可与RACK1结合。但不同的是，在Ca2十的作用下，缺少C2结构域（突变结果）的GAP可与RACK1结合，提示GAP中还存在其他可与RACK1发生作用的结构域。Cartwright等（1998)通过体外实验研究发现，GAP含有SH2结构域，其中12个SH2结构域中的1/3可与RACKI结合。因此认为GAP与RACKS的结合可能由多个结构域来介导，其中包括SH2或C2结构域。同时还发现，GAP和PLCγ都含有PH结构域，它可参与蛋白质分子间或蛋白质与脂类间的相互作用。Touhara等（1994）发现，G蛋白中的β亚单位与RACKl是同源类似物，7个重复的WD40结构域可结合含有PH结构域的信号酶。进一步的研究发现，GAP、发动蛋白-1(dynwnin-1)和血影蛋白（spectrin )等分子内均含有PH结构域，且与RACKl高度亲合，而缺失了PH结构域的GAP突变体则不能与RACKl结合；此外，人们发现，在 GAP分子内接近PH结构域的部位存在PKC的磷酸化位点，当PKCs使其磷酸化后，则磷酸化的GAP与RACK1的亲和力明显下降。因此，提示PKC、GAP和RACK1之间可以形成复合体，使PKC的底物GAP接近cPKCβ II；同时，PKC可通过GAP对Ras的调节，来间接调节Ras的活性。

发动蛋白-1：发动蛋白-1是一种与网格蛋白有被小泡的微囊循环相关的蛋白，具有GTP酶活性，其序列中的PH结构域内有PKC的作用位点，且可与RACKI结合。研究发现，活化后的cPKCβ II可与RACKl和发动蛋白形成复合物，同时RACK1可使发动蛋白-1的GTP酶活性增加6倍，且提高了cPKCβ II对发动蛋白的磷酸化水平。提示RACK1不仅作为接合体蛋白促进PKC与底物发动蛋白-1的结合，且直接调控发动蛋白-1的酶活性。

Src和PTPμ; Src是原癌基因src的表达产物，具有酪氨酸激酶活性，且可调节细胞生长和分化。在乳腺癌和结肠癌等多种肿瘤细胞中，均可发现Src活化形式的存在，且对赘生物表型的维持具有重要作用。在3T3细胞内发现，PKC与Src之间存在相互作用，应用PMA激活PKC可提高Src的活化水平。Cartwright等（1998）研究发现，PKC对Src调节的分子结构基础是Src的SH2结构域可与RACKl结合；若将RACK1中的第6个WD40结构域中的酪氨酸残基磷酸化，可增强两者间的结合；完整的Src可与RACK1免疫共沉淀，且在PMA活化的3T3细胞中，可发现两者分布于同一区域。体外研究还发现，RACKI同Src的结合使后者的酶活性下降50%，因此，若RACKl过表达，则酪氨酸残基的磷酸化程度和细胞的增殖反应都将减弱。虽然在体外Src与RACK1的结合不需要PKC的参与，但在体内PKC的活化可增强Src与RACK1之间的相互作用，提示RACKl可将酪氨酸激酶途径与丝氨酸／苏氨酸激酶途径联系起来。酵母双杂交筛选实验发现，蛋白酪氨酸磷酸酶(PTPμ）也可同RACKl相互作用。PTPμ在昆虫细胞内过度表达时，可与PKC发生相互作用；若有活化的Src存在可影响PTPμ同RACKl的相互作用，提示PTPμ与Src之间存在竞争性抑制。同样研究发现，在高密度培养的肺上皮细胞中，内源性RACKl与PTPμ的结合能力增强，尤其在细胞间相互接触的部位，表明PTPR可将RACK1聚集到特定的部位，并调节正常细胞之间的戮附。因此，若应用Src抑制PTPμ与RACKl之间的结合，可通过干扰细胞之间的相互作用来促进表型的改变。

整合素：整合素（integrin )中β亚单位的活化对细胞间的黏附很重要。Liliental等（1998）研究发现，RACKl可结合整合素中的β亚单位。在体外，整合素的β亚单位可与RACKl结合；而在体内，两者的结合需要PMA的刺激。PMA作用后，PKC的激活可使细胞向外伸展，同时整合素的β亚单位发生磷酸化，提示，RACK1与PKC和整合素β亚单位的共同分布可调节细胞间的黏附。

RACK2作为其他信号通路接合体蛋白的研究较少。RACK2是细胞内膜泡运输系统中COPI有被小泡复合物的一部分，与多种蛋白结合。RACK2/COPI可与小Ras样GTP酶(ARF）结合，ARF-GTP和ARF-GDP间的转换与COPI的循环、囊泡的合并和脱被壳等过程相关。若有GTP存在时，RACK2与高尔基体膜的结合能力增高，同时与nPKCs的结合能力也增强。若应用高尔基体的破坏因子（brefeldin A )，可阻断nPKCε与高尔基体膜的结合；应用nPKCε与RACK2结合的抑制因子也可影响RACK2与高尔基体膜的结合。这些现象均提示PKC激活的信号通路与囊泡的释放有关。