近年已有关于PKC与RACKs之间相互作用方面的研究报道，每种PKC亚型与RACKs的作用对其特定功能的发挥是必需的。因此，通过开发二者间相互作用的激动剂和拮抗剂，来确定它们的作用关系是目前研究的热点问题。Mochly一Rosen等于1998年首先确定了这两种蛋白间的结合位点，并开发了PKC亚型特异性激动剂和抑制剂。他们设计合成了一段多肽，在没有第二信使的情况下，可诱导PKC特异亚型与RACKs结合（激动剂），这段多肽被称为假RACK多肽（ψRACK)。ψRACK是PKC中与RACKs结合区域相应的同源类似物，它与PKC中RACKs相对应序列间的最大差别在于电荷不同。一般认为PKC各亚型中的假RACK序列可介导PKC分子内部的相互作用，在PKC活化后，分子内部的相互作用可被更有效的作用位点的结合所代替，如PKC中RACKs结合位点或RACKs中PKC的结合位点。若在ψRACK多肽存在时，它与PKC的短暂结合可以维持酶的稳定性而促进RACKs结合位点的暴露。一旦RACKs存在，中RACK则被高结合力RACKs蛋白代替，使PKC与RACKs结合而活化，并维持稳定。简言之，中RACK可诱导PKC发生构象的改变，使PKC与RACKs的结合位点暴露，促进二者结合，并可稳定PKC-RACKs复合物。

研究发现，对应于小RACK序列的多肽可在体外活化PKC，并诱导PKC转位和在细胞内行使正常生理功能。同样，多肤转移抑制因子限制了PKC以特异方式进行转位和发挥作用。Mochly-Rosen等人（1995)发现多肽转移活化和抑制因子由6-8个氨基酸组成，虽然不具有膜透过性，但目前已有多种方法将其引入细胞，如通过微注射、瞬时高通透、应用可透过细胞膜的载体多肽、在转基因动物中表达和瞬时或稳定地向细胞内进行转染等方法。

第一种转位抑制因子为βC2 -4，来源于RACKs在PKC内的结合位点，是cPKCβ II分子中C2结构域的一段多肽。βC2-4可特异性地阻断含有C2结构域的酶发生转位，同时可选择性抑制胰岛素介导的核膜分裂和卵细胞的成熟分化；而ψRACK作为cPKCβ II的激动剂可活化cPKCβ II和βI，在无胰岛素刺激的情况下，诱导细胞的分化成熟，提示cPKCβ在此过程中的重要性。近来Wu等（1999)应用RC2 -4确定了cPKCβ在脑膜细胞增殖中的作用，发现这种多肤可抑制内皮素介导的细胞增殖，但并不影响内皮生长因子、PMA和凝血酶诱导的增殖，提示cPKCβ对内皮素介导的增殖作用具有特异性。

另一种转位抑制因子是RACKs在nPKCε中的结合位点，位于nPKCε的V1可变区。来源于此区域的多肽εv一1，可在不同的实验模型上，如培养的新生或成年鼠心肌细胞、成年大鼠在体心脏组织等，通过与RACK2结合而抑制nPKCε的转位。Johnson等（1995）研究发现，nPKCε介导了PMA对心肌细胞自发收缩节律抑制作用的同时，nPKCε也被激活了。应用来源于nPKCδ中V1区的特异性抑制剂，发现nPKCδ，与nPKCε的作用相反，可增加心肌细胞的收缩频率。Dorn等（1999）在防止缺血引发的心肌细胞坏死的研究中发现nPKCε发挥了重要的作用，应用ψRACK2激活nPKCε可在体内和体外诱导细胞对缺血的耐受。

总之，PKC通过其活性、蛋白表达水平及其在细胞内分布的变化，参与细胞内信号传导的多个环节，如调节凋亡相关基因的表达和一些功能蛋白底物的磷酸化程度等。由于PKC亚型众多，作用复杂，且在细胞内的信号传导通路纵横交错、互成网络，因此，关于PKC在一些生理／病理生理过程中的作用，尤其是对PKC作用最为密切、最为重要的R.ACKs有待进一步地深入研究。通过对两者间相互关系的研究，一方面可加深入们对PKC生物功能的认识，另一方面作为药物作用的靶点，通过开发PKC与RACKs的特异性抑制剂或激动剂，来用于抗炎、抗增殖、抗癌、免疫调节、诱导细胞分化和凋亡等，将在临床上具有广阔的应用前景。