磷酸化／去磷酸化修饰：Ng结构域Ⅲ中的第36位丝氨酸可被PKC磷酸化，继而阻止Ng与CaM的结合，提供胞内游离的CaM，从而参与CaM依赖性蛋白酶，如CaM依赖性NO合酶(NOS), CaM依赖性蛋白激酶II (CaMK II）和CaM依赖性腺昔酸环化酶(AC）等的调节。但关于是哪种PKC亚型参与Ng的磷酸化修饰，目前尚不清楚。有实验证明Ng表达的发生模式和在树突内积聚的时程与cPKC，亚型表达模式相似，同时，Ng可被纯化的A组PKC（包含a、βI、βII和γ型）磷酸化，提示Ng可能是cPKC，的天然作用底物。Ramakers等（1999）在cPKCγ基因敲除的小鼠上也证明了这一点。

目前，对于哪一种磷酸酶可使磷酸化Ng去磷酸也同样不清楚。CaM依赖性蛋白磷酸酶( calci-neurin在神经组织中含量丰富，且其激活依赖于Ca 2+/CaM，因此可能是一个理想的候选者。有研究表明，在三种亚型中，calcineurin-1可能是磷酸化Ng最为理想的磷酸酶，但并不能排除其他磷酸酶的作用，因为蛋白磷酸酶-1和2A也同样可使磷酸化Ng去磷酸化。Mulkey等(1994）还证明，calcineurin使抑制因子-1去磷酸化而激活蛋白磷酸酶-1是诱发LTD所必需的，且此时Ng的磷酸化状态降低。因此，在生理状态下，calcineurin-1、蛋白磷酸酶-1及2A中的任何一种都可能是使磷酸化Ng去磷酸的蛋白磷酸酶。

氧化和谷胱甘肽化修饰：最新研究资料表明，在一氧化氮（NO)、氧化剂和NMDA等的作用下，Ng N端结构域I内的第3、4、9位半胱氨酸残基与结构域l内的第51位半胱氨酸残基，很容易形成两对分子内二硫键，即氧化型Ng。与磷酸化Ng类似，氧化型Ng与CaM的结合力也同样降低，并成为PKC的弱底物（不易被PKC磷酸化），从而参与细胞内CaM水平的调节。研究发现，神经组织在受到H2O2、X一XO（黄嘌呤一黄嘌呤氧化酶）、X - XO/SNP（硝普钠）等物质的氧化攻击后，神经细胞内蛋白质的谷胱甘肽化修饰明显增高，且这一修饰的增高与细胞内加单氧氧化型谷胱甘肽(GS (O) SG）的生成增加有关。此外，研究表明，GS (O) SG是目前已知的、体外最有效的蛋白质谷胱甘肽化修饰剂。

谷胱甘肽化修饰并不影响Ng与CaM的结合，但可使Ng成为PKC的弱底物，可影响PKC对Ng功能的调节作用。