许多参与细胞信号转导的蛋白分子都包含多个蛋白结构域（do-main)，即同源结构。每一种结构域都有紧凑、稳定的构象，且中间为一个疏水核。典型的蛋白结构域一般是由40-100个氨基酸残基组成的结构上保守的蛋白组件（protein modules)，这些氨基酸分别由几个不连续的外显子编码。

某些蛋白分子内所包含几种不同类型的蛋白结构域，可能是在进化中由一些基因外显子逐渐改组而成。另外，一些蛋白分子由于其结构域的四级结构比较紧凑、N末端和C末端相互接近且暴露在外，它们可以作为一些伸展结构的“插件”。

由一系列球状结构形成的结构域多表现为刚性和稳定性。同源氨基酸序列保留着原有结构域的基本特性；如果氨基酸序列发生改变，则结构域的功能也会相应地发生变化，比如蛋白的目标特异性、定位和激活方式等。因此，氨基酸序列的差异也反映了蛋白对不同功能需要的适应性。有些特殊蛋白可能会通过基因融合而产生新的结构域，插入到一个原来独立的并具特定功能的结构中。这种新结构域的插入通常发生在原始的环状结构内，以改变其线性序列。比如，一个由350个氨基酸残基组成的3个Sre结构域通过插入的方式，将一条PLCγ的PH结构域分开。

蛋白结构域鉴定：由于在同一类而不同种的蛋白结构域中，氨基酸序列的同源水平有限，以及结构域插入的影响，因此蛋白结构域的鉴定比较困难。在缺少结构信息时，人们对蛋白结构域的鉴定一般主要依靠计算机程序，对不同序列和结构进行各种对比分析。由于这种方法的简便易用，很多以前没有认识到的结构域也逐渐地得到了人们的证实。

蛋白结构域功能：有些球蛋白分子内可能包含几个不同类型的结构域或多个同一类型的结构域，而另一些蛋白却只有一个结构域；有些蛋白结构域根本无法识别；大多数信号蛋白包含多个结构域。尽管检测结构域的能力有了快速的提高，但是对结构域功能的认识还处在初期阶段。这些结构域的功能包括具有内在酶活性（如激酶结构域和DH结构域）、识别特殊多肤序列（如SH2和SH3结构域）、识别脂质头段部位(PH结构域），及以Ca2＋依赖方式结合磷脂（C2结构域）。非催化性质的相互作用使信号分子整合到细胞膜的特定部位，其功能的发挥是由于触动了活性配体与其受体相结合这一“启动开关”。