EF-手形模体

EF-手形模体（EF - hand motif)是较为常见的与Ca 2+结合的结构之一，最早发现于肌肉组织中肌钙蛋白（parvalbumin )的E、F螺旋区域。EF-手形模体包括由12个氨基酸残基组成的环状结构（Ca2+结合位点），及其两端的a螺旋共同形成的螺旋一环一螺旋结构。EF-手形模体通常成对存在，称为EF-手形单位，这样可以使二者折叠得更紧密。EF-手形模体的核心比较保守，但其他结构变化较大，与Ca2＋结合的效力可达10-7一10 -5 mol/L。人Rasef蛋白或钙调蛋白(CaM）分子中含有两个EF-手形单位。在每个序列中，与Ca2+结合的都是氧原子，分别由天冬氨酸和谷氨酸残基的侧链、多肽的碳基端以及水分子提供。

C2结构域

C2结构域由于与cPKCβ的第二个保守（second conserved）调节结构域具有同源性而得名。与较小的EF-手型模体不同，C2结构域具有真正的与Ca2+结合的位点，即CaLB ( Ca2+and lipid一binding domain)，存在于多种胞内蛋白分子中。与EF-手型模体类似，不同蛋白分子内的C2结构域与Ca2＋的亲和力存在很大差异。

C2结构域的结构：C2结构域由大约130个氨基酸残基组成，以三明治的形式构成了8个反向平行的β片层结构。在cPKCβ的C2结构域中，位于两个环形部位的5个天冬氨酸残基提供氧原子，形成一个Ca 2＋结合口袋，且至少可以结合3个Ca 2+。C2结构域还可以结合带负电荷的磷脂（如磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇等）。除了带负电荷的氨基酸残基外，环形部位的侧链大多带正电荷。当Ca 2＋进入口袋后，负电荷被中和，使得蛋白可以与带负电荷的磷脂相结合。因此，此类蛋白与磷脂的结合需要先与Ca 2十结合，而Ca 2＋就像电荷开关一样，改变蛋白表面的电荷情况。这种机制可以使具有C2结构域的可溶性蛋白在细胞内Ca 2＋增加的情况下与膜结合。