Ca2＋信号系统调节的细胞功能十分广泛，下面举例说明Ca2+在机体生理功能中的重要作用。

神经递质释放

神经元之间神经递质的信息传递迅速而短暂。同样，Ca2＋的浓度在此过程中也有短暂的升高，并能迅速地恢复到静息水平。目前对于Ca2+瞬时升高使突触囊泡与质膜融合的确切机制仍不清楚，但有几种Ca2＋敏感蛋白参与。其中可能包括synaptotagmin I（突触结合蛋白）和neuromodulin（神经调节素）等。Synaptotagmin I的胞内单链含有两个连续的C2结构域，C2A和C2B。C2A结构域与酸性磷脂的结合依赖Ca 2+，并促进蛋白与质膜的连接。Ca2＋升高后，C2B结构域自交联，synaptotagmin I形成寡聚体结构。在Ca2＋依赖性分泌细胞中，synapto-tagmin I结合到SNARE蛋白复合体上，后者在囊泡和质膜结合过程起到了脚手架的作用。只有在Ca2＋与synaptotagmin I结合的情况下，胞吐作用才能发生。为了完成这一胞吐过程，synaptotagmin I的C2A结构域与突触融合蛋白（syntaxin )结合，C2B结构域与SNAP25结合。同时，一些磷脂如PIP2和PIP3也与C2结构域紧密结合。

肌肉收缩

所有肌肉的收缩都取决于细胞内Ca 2 +浓度的增高。在脊椎动物的骨骼肌内，执行单元为一包含3种不同膜蛋白的膜复合体，其中2种为与质膜结合的蛋白，即与电压门控Ca2＋通道相偶联的乙酰胆碱受体，另一种为肌浆网（SR）膜结合的蛋白，称为ryanodine受体（RyR)。RyR位于质膜T管的附近，参与形成所谓缝隙连接三联体（junction triads）结构。在终板Ach释放后与肌肉终板乙酞胆碱（Ach）受体结合，离子通道开放，膜去极化，膜电位变化引起电压门控通道开放（VOC-Cs) 。Ca2+内流到达RyR邻近部位，诱发CICR (Ca 2+-induced Ca 2+ release)，引起SR持续的释放Ca 2+，胞内Ca 2＋浓度升高，最后引起肌肉的收缩。

在骨骼肌细胞中，肌动蛋白（actin)和肌球蛋白（myosin）引起的肌纤维收缩受蛋白原肌球蛋白（tropomyosin）和肌钙蛋白（troponin )调控。肌球蛋白头部与肌动蛋白结合，激活肌球蛋白头部的ATP酶，提供动力引起肌肉收缩，此过程可被覆盖于肌动蛋白表面的原肌球蛋白细丝阻止。肌钙蛋白由3个亚基组成：I、T和C，间隔分布于肌动蛋白纤维，介导Ca 2＋的作用。当Ca 2＋浓度升高，Ca 2＋与肌钙蛋白结合，使肌钙蛋白复合体构象改变，解除对肌球蛋白头部ATP酶的抑制作用，从而使肌肉收缩。当Ca 2＋浓度降至静息水平，肌球蛋白ATP酶被重新抑制，收缩停止。肌钙蛋白C结构与calmodulin类似，含有4个EF一手形模体结构，2个在C端，对Ca 2十有高亲和力（Kd约为10 -7 mol/L)，而另外2个在N端，对Ca 2＋亲和力低（Kd约为10 -5 mol/L )。当Ca2＋浓度升高时，Ca2＋与N端结合，引起构象改变。