RTK自磷酸化引起TK被激活，导致活化中心外的酪氨酸残基被磷酸化，为信号转导通路中的下游效应蛋白提供结合位点，效应蛋白通过与激活受体的磷酸化酪氨酸残基（或相邻序列）相互作用，介导信号传涕。

(1) 效应蛋白种类受体酪氨酸激酶活化后，将信号传递给细胞内不同的信号传递通路，募集众多的效应蛋白。这些效应蛋白根据功能不同可以分为如下几类。

1) 接头蛋白／接合体蛋白（adaptor proteins）和支架蛋白（scaffol-ding proteins）如生长因子受体结合蛋白-2 ( Grb-2) 、Shc和IRS1等，其作用是偶联活化受体与其他信号分子，参与构成信号转导复合物，但本身不具有酶活性，也没有传递信号的性质。

2）非受体型酪氨酸蛋白激酶类如Src,、Abl、Lck、Zap7 0和Syk等，它们通过磷酸化下游蛋白的酪氨酸残基，介导信号进一步传递。

3) 酪氨酸特异性蛋白磷酸酶如SH-PTP2，通过去除激活型受体酪氨酸激酶的磷酸化酪氨酸残基的磷酸基团，抑制受体活性和下游信号传导。

4）小GTP酶发放信号如Ras信号传递通路中的GTP酶活化蛋白GAP。GAP可以使Ras蛋白的GTP水解速率提高10万倍，缩短有活性的GTP结合状态的生命周期，负调控Ras蛋白和Ras相关蛋白。

5) 磷脂酰肌醇代谢有关的酶如磷脂FA肌醇-3-激酶(PI-3K)的p85亚基和磷脂酶C-γ等，它们通过与活化受体结合，到达细胞膜进入底物附近区域。

6）具有泛素连接酶活性的蛋白Cbl，含有与活化的受体结合的结构域和具有泛素连接酶活性的指状结构，介导受体的泛素化降解。

(2）效应蛋白的结构模体活化的受体酪氨酸残基为效应蛋白提供了附着点，而效应蛋白通过特异的结构模体与活化受体的磷酸化酪氨酸残基（或相邻序列）相互作用，这种蛋白质一蛋白质相互作用构成了信号转导的基础。效应蛋白与活化的RTK结合的结构模体主要包括SH2结构域和PTB结构域。

SH2结构域：SH2结构域是Src同源2域（Src homology 2 domain)的简称，因与蛋白激酶Src的一个结构域同源性很高而得名。SH2结构域由约100个氨基酸残基组成，它的作用是识别靶蛋白中的磷酸化酪氨酸残基及其周围氨基酸残基组成的特殊结构模体，并与磷酸化酪氨酸的磷酸基团结合。磷酸化酪氨酸残基C末端的1-6个氨基酸序列决定了其特异性。

不同蛋白质分子含有结构相似但并不相同的SH2结构域，因此对于含有磷酸化酪氨酸的不同模体具有选择性。例如，Src的SH2结构域识别pYEEI模体，P13 K的p85亚基内的SH2结构域识别pYMXM模体。特定的SH2结构域与靶蛋白磷酸化酪氨酸附近的序列决定了信号转导的特异性。β型PDGF受体含有数个磷酸化酪氨酸位点，至少可以作用于8个不同的效应分子，介导不同的信号通路激活。至于激活哪一条通路则受到细胞和组织特异性方式调节，与不同效应蛋白活性及状态有关。

含SH2结构域的信号蛋白与激活的RTK结合后，通过不同的方式被激活，进一步介导信号传递。①膜定位激活：如PI-3K和磷脂酶C-γ的底物位于细胞膜，它们通过SH2结构域与活化受体结合后，到达细胞膜进入底物附近区域；②酪氨酸磷酸化激活：许多含有SH2的信号蛋白通过其SH2结构域与磷酸化酪氨酸残基相互作用，进入酪氨酸激酶的催化中心，本身也成为酪氨酸磷酸化的底物。SH2信号蛋白通过这种方式为其他含有SH2结构域的信号蛋白提供附着点，募集信号通路的不同成员；③变构激活：含有SH2结构域的酶与活化的RTK结合可以使酶的构象改变，增加酶的活性。如P13 K的调节亚基p85与酪氨酸磷酸化的PDGF受体结合引起p85构象改变，随后催化亚基p110变构，刺激P13 K的激酶活性。

PTB结构域：PTB结构域又称磷酸化酪氨酸结合（phosphotyrosine-binding）结构域，与SH2结构域一样，其作用是识别靶蛋白中的磷酸化酪氨酸残基及其周围氨基酸残基组成的特殊结构模体，并与磷酸化酪氨酸残基的磷酸基团结合。磷酸化酪氨酸残基N端序列决定了其特异性。PTB结构域主要存在于接头蛋白中，将其他信号蛋白募集到激活受体的附近。