(1) 丝氨酸／苏氨酸蛋白磷酸酶(PSTP）的生物学作用

1) 参与肌糖原合成与分解 肾上腺素与其受体结合后通过G蛋白激活腺苷酸环化酶使cAMP增多，继而激活PKA 。 PKA通过磷酸化抑制糖原合成酶的作用，增加磷酸化激酶的活性，从而促进糖代谢。激活的PP-1 C与PKA作用相反，使糖原磷酸化酶去磷酸化而失活，抑制糖原的分解；同时，使糖原合成酶去磷酸化而激活，促进糖原的合成。PP-1C的活性又受PKA和胰岛素活化蛋白激酶-1 (insulin-stimulated proteinkinase-1，ISPK-1)的调节。PKA磷酸化PP一1C的两个调节亚基-G亚基和抑制物-1 ( inhibitor-1 , I-1)，使G亚基从PP-1C上解离，I-1与PP-1 C结合，导致PP-1C活性被抑制。而ISPK-1可使G亚基的另一个位点磷酸化，使PP-lC与G亚基结合并活化。

2）转录调控 去磷酸化在转录调节中也起着重要的作用。PP-1能使CAMP反应元件结合蛋白（cAMP response element binding protein,CREB）的Ser133，去磷酸化，失去转录活性。

3) 翻译调控 S6蛋白是核糖体40S亚基的组成成分，PSTP参与对S6磷酸化的调节。PP-1和PP-2B也能使S6蛋白去磷酸化，而PP-2A能使S6K去磷酸化并失活。

4) T细胞的信号转导 抗原与T细胞抗原受体结合后，抗原信号导致细胞内Ca2＋浓度增高，激活PP-2B，致使转录因子活化T细胞核因子（nuclear factor of activated T cells, NF-AT）的胞质亚基去磷酸化。去磷酸化的NF-AT能转入核内与其他转录因子共同作用，诱导IL-基因的表达。免疫抑制药物和FK506的作用机制是：分别与其细胞内的受体亲环蛋白（cyclophilin )和FK506结合蛋白结合后，抑制PP-2B的活性，使NF-AT不能进入核中诱导IL-2基因的表达。

(2）酪氨酸蛋白磷酸酶(PTP）的生物学作用

1) 调节细胞因子受体介导的信号转导过程例如，含SH2结构域的酪氨酸蛋白磷酸酶( SH2-containing protein-tyrosine phosphatase-1 ,SHP-1)能借其SH2区与促红细胞生成素（EPO）受体的胞内区中含有PTnaz9的一段模体（motif)结合并使其激活，激活的SHP-1可使与EPO受体结合的JAK2去磷酸化，从而导致信号终止。当PTyr429模体发生突变时，EPO受体不能与SHP-1结合，携带该突变受体的红细胞表现为对EPO高度敏感：细胞在低浓度的EPO中可大量增殖，导致良性红细胞增多症。SHP-1还能使集落刺激因子-1 ( colony stimulating factor-1 ,CSF-1)受体和IL-3受体去磷酸，负调节它们的信号转导途径。

2）调节抗原受体介导的信号转导过程CD45可以在淋巴细胞和除了红细胞和血小板以外的其他造血细胞中高水平地表达（>106分子／细胞），CD45为单链跨膜蛋白，具有受体蛋白的结构特征，含有三个不同的区域：①一个长的胞质梭基末端，含约700个氨基酸残基，由2个串联的具有PTP活性的结构域组成，这两个结构域之间有33％的氨基酸同源性；②跨膜区域，含22个氨基酸残基；③胞膜外糖基化的氨基端区域，约含400个氨基酸残基，此功能域在种间具有高度保守性，约有85％的氨基酸同源性，具有与配体结合的功能。CD45是T细胞抗原受体（T cell receptor, TCR）信号转导过程中的主要调节酶，直接参与抗原诱导的T细胞活化过程。表达TCR/CD3但无细胞表面CD45的细胞克隆不能对抗原或CD3交联发生增殖反应；而当获得CD45时，对抗原应答也同时恢复。这些结果提示，CD45是抗原特异活化T细胞所必需的起始信号。CD45对TCR的信号转导调节是双向的。首先，TCR与抗原结合后，CD45使其信号通路中Sec家族的Lck和Fyn去磷酸而激活，导致TCR的信号转导，但CD45也能特异性地使酪氨酸磷酸化的CD3去磷酸化，阻断TCR的信号转导和T细胞的活化。SHP-1是TCR信号转导中起负调控作用的另一个重要PTP，它能使Lck和Fyn下游的PTKZAP-70去磷酸化而失活。

3) 参与黏附分子介导的信号转导过程 多种PTP的氨基端具有与细胞黏附和细胞骨架结合蛋白同源的结构域，可通过去磷酸化参与细胞黏附反应和黏附分子介导的信号转导。例如，酪氨酸蛋白磷酸酶PTPμ、PTPk、PCP-2通过对骨架蛋白结合蛋白-链蛋白（catenin )磷酸化酪氨酸残基的去磷酸，维持钙依赖性黏附素（cadherin )-链蛋白黏附复合物的稳定，从而维持钙依赖性黏附素介导的同种细胞勃附连接。