PKC功能的重要性引起人们对其进行调节的愿望，其关键是控制PKC的活化状态及其特异性膜转位。近年研究发现，PKC的活化受到与其转位相关的接合体蛋白（adaptor proteins )，即活化C激酶受体(receptors for activated C一kinase, RACKs）的调节。通过干预PKC与RACKS间的相互作用可达到调节PKC活性、转位及其与底物蛋白作用的目的。下面主要介绍RACKS及其相关蛋白间的相互作用。

RACKs简介

研究表明，将信号复合体中的各种酶通过不同方式使其相互接近，可对信号转导进行时间和空间的调控。信号酶活化后要发挥特定的作用，需要接合体蛋白的介导。接合体蛋白通常不具有催化活性，但一般含有两种结构域来介导蛋白质间的相互作用。其一使接合体蛋白与细胞或细胞器内特定结合位点相连接，使信号酶接近细胞内的特定作用部位；另一种结构域使接合体蛋白同时结合多种信号酶或底物蛋白，拉近信号酶与底物蛋白间的距离或使功能相反的信号酶远离。因此，多种酶结合于同一接合体蛋白可为获得不同的信号转导结果提供一种有效的方式，这种信号转导方式是细胞对多种刺激发生特定反应的重要基础。

PKC介导的特定信号转导是由RACKs将活化的PKC锚定于特定的部位而引发的，其在PKC信号通路中发挥着重要作用。因此，影响PKC与RACKs间的相互作用可以调节细胞的特定功能。尽管不同的PKC亚型在结构和序列上具有相似性，尤其是激酶结构域，但各种PKC亚型分别介导不同的细胞功能，这与它们所磷酸化的底物蛋白不同有关。PKC不同亚型活化后，可结合于特定的RACKs，而该种RACKs可使活化的PKC定位于底物蛋白周围，给不同的PKC亚型赋予不同的功能特点。

目前，人们对已发现的两种RACKs作了较为详细的研究。cPKCβII相对应的特异性RACKs被称为RACKl，而与nPKCε对应的RACKs则被称为RACK2。这两种RACKs都含有7次重复的WD40结构域。WD40结构域是首先在三聚体G蛋白的β亚单位中发现的，这种保守的序列通常以色氨酸（W）和天门冬氨酸（D）结尾，且含有36-46个氨基酸，因而得名WD40。在很多的信号蛋白中发现，WD40结构域可介导蛋白质分子间的相互作用。

RACKs与特异信号酶的结合具有选择性和饱和性，同时，RACKl和RACK2并不是PKC的作用底物，但它们的参与可使PKC对底物蛋白的磷酸化水平提高数倍。RACKs的表达受到严格调控，曾有多个实验室试图通过不同的方法建立恒定表达RACKS的细胞系，但均未成功。近来，Pass等发现，nPKCs过度表达（提高10倍）可使RACK2的表达水平提高70%；若将nPKCs的表达水平提高至正常的40倍，则RACK2的表达水平可升高3倍，且RACKl的表达水平也可提高75%，提示nPKCε与RACKl之间也存在某种关联。