非受体酪氨酸蛋白激酶( nrPTKs）是一大类信号蛋白，它们在调控细胞增殖、分化和死亡中具有多重作用。其中一些nrPTKs表达广泛，而另一些只在特定的组织中表达。它们的早期分类主要以发现的pp60src为主，这组激酶就被简单地称为Src家族。目前，nrPTKs至少有10个亚家族。

Src家族激酶有一个相似的结构。N端有1个独特的结构域，紧接着有1个SH3结构域和1个SH2结构域。之后，有1个激酶结构域和C端尾巴。大部分这类激酶是通过与聚集在膜上的大分子信号复合物相联系而起作用。与膜的结合可能是通过其N端独特的结构域来完成的。在Src家族中，Src (pp60c-Src) 、 Fyn、Lyn和Yes都是N端被十四酰基化修饰（myristoylated )。这种修饰为与膜结合提供了机会，并且膜结合还可被邻近半胱氨酸的十六酰基化修饰（palmitoylation）加强。与之相似，Btk/Tec家族成员也可通过它们的PH结构域与膜相连，这个PH结构域能结合聚磷酸肌醇脂（polyphosphoinositide lipids)。其他非受体酪氨酸蛋白激酶通过SH2结构域与靶位点上的磷酸化酪氨酸残基结合而被募集到它们起作用的地方。

如果不管它们的定位，大部分Src家族激酶都是通过磷酸化酪氨酸（在pp60c-src和Tyr527的C端）与N端SH2结构域的结合来保持非活性状态。激活需要移走C端的磷酸基团，然后激活环内的酪氨酸残基被磷酸化。

Src激活的主要抑制物是Csk (C端Src激酶或c-Src激酶），它也是一种非受体酪氨酸蛋白激酶。由于这个Src家族成员的C端没有酪氨酸残基，并且没有脂质修饰，因此它始终保持活化状态并定位于胞质中。Csk的作用靶点是Src梭基端的酪氨酸残基（Try527。那么，这个位于胞质内的激酶是如何有效的与胞膜相关Src相互作用的呢？这可能是由细胞膜锚定蛋白Cbp (Csk binding protein）通过Csk的SH2结构域与Cbp磷酸化酪氨酸残基相互作用来招募的。Cbp和Src都定位在膜脂筏内神经鞘脂富含结构域上。对Src激酶的抑制作用是通过与Csk结合的磷酸酶移走Src激活环内磷酸基团完成的，并可能是与Csk一起招募来的。Src激活可能最初涉及Cbp被磷酸酶去磷酸化。