在肌肉和脂肪组织中，胰岛素激活葡萄糖转运首先要使葡萄糖转移分子（GLUT4）从细胞内囊泡转移至细胞质膜上。P13 K和磷酸化IRS -1共定位于这些囊泡表面。由P13 K介导的囊泡转移，以及与质膜融合的机制目前还不清楚，但很可能是PH结构域在其中发挥着重要作用。

P13 K也可通过真核生物翻译起始因子-4E ( eukaryotic translationinitiator factor - 4E, elF - 4E）和p70 S6-激酶(p70 S6-kinase）来调节蛋白质的合成。在大多数细胞中，eIF-4E是一种限速起始因子，它的激活在决定翻译速率中起着重要作用。一般可以通过磷酸化来调节eIF-4E的功能，比如说通过ERK通路激活，但也可通过与翻译抑制蛋白4E-BPs的结合来调节。S6蛋白是40S核糖体亚基的组成成分，它的磷酸化可以增加翻译的速率，进而提高蛋白质合成。S6蛋白可被S6-激酶磷酸化。4E - BPI和p70 S6-激酶的活性都受PKB的调控，但这个调节是间接的，还涉及另外一个蛋白激酶FRAP/mTOR的参与。

最初，FRAP/mTOR是作为雷帕霉素（rapamycin）的作用靶点被发现的。雷帕霉素是一种免疫抑制剂和蛋白合成的抑制剂（结构上与FK506相关）。FRAP/mTOR磷酸化4E-BPI并导致eIF-4E的释放，eIF -4E的释放参与了蛋白合成的启动。FRAP/mTOR也可磷酸化p70S6-激酶。

另外，细胞内还存在着其他更直接的激活p70 S6-激酶的信号通路。PI (3,4,5)P3的产生促使PDK1转位到细胞膜上，并使p70 S6-激酶的催化环磷酸化。随着PKB的激活，p70 S6-激酶的完全激活还需要C端结构域上发生第二个磷酸化。这很可能是由蛋白激酶C (PKC)某一特定亚型完成的，因为生长因子介导的p70 S6-激酶的激活在大量表达cPKCγ和aPKCζ非活性形式的细胞内受到阻碍。