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体丝氨酸／苏氨酸蛋白激酶与细胞信号转导

细胞除了具有内在的酪氨酸蛋白激酶活性的跨膜受体外，还含有内在丝氨酸（Ser)／苏氨酸（Thr）激酶活性的跨膜受体，又称受体丝氨酸／苏氨酸蛋白激酶。β- 型转化生长因子（transforming growth factorβ;TGF-β）家族的受体就属于这一类。这类家族的成员调控着细胞诸多功能，如细胞增殖、凋亡、黏附、分化和迁移。

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09-2015

Smad蛋白的分类

在高等生物中证实至少有9种不同的Smad蛋白，该家族成员选择性地与两种TGF-β受体结合，从而发挥不同的功能。Smad蛋白有两个保守的结构域，N端的MHl (Mad Homology）区和C端的MH2区。

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09-2015

受体结合蛋白参与受体功能的调节及作用

与很多其他受体（如β2-肾上腺素受体）一样，TGF - β受体的过表达会引起组成性（constitutive）激活。然而，在这种情况下为了确保适当的异源寡聚物形成，需要TβR-I和TβR-II同时过表达。

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09-2015

受体丝氨酸／苏氨酸蛋白激酶下游信号分子

对果蝇（Drosophila）和线虫（C. elegans）等物种进行的基因筛选，为我们了解哺乳动物细胞TGF-β信号转导机制提供了重要的线索。人们发现，果蝇基因decapentaplegic ( dpp）发生突变后，会导致15个主要成虫盘中的一个或多个发生结构缺陷或重复。

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09-2015

TGF-β的细胞信号转导

TGF-β信号转导首先由TGF-β配体结合到细胞表面的TGF-β的II、I型受体，形成异源三聚体，II型受体磷酸化I型受体的丝氨酸／苏氨酸激酶区而激活I型受体，I型受体再磷酸化而激活Smad蛋白，激活的Smad蛋白进入细胞核，和其他的核内转录调节因子结合，调节目的基因的转录。

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09-2015

TGF-β信号转导的调控

TGF-β信号转导的调控 TGF-β信号转导的每一步都存在着严密的调控。从信号开始到结束，如受体、Smad蛋白活化；配体与受体结合，受体与Smad蛋白结合，Smad蛋白与DNA结合；转录控制等都有精确、复杂的调控，以保证细胞信号转导的准确。总体来讲，调控可以分为两类，一是TGF-β信号通路本身的调节，二是与其他信号通路间的交互作用，且两类调节都有正性调节和负性调节。在TGF-β信号通路本身的调节中，有许多因子参与，如β-蛋白聚糖（betaglycan, TGF-βⅢ受体）、SARA、Disabled-2、Axin、ELFβ、FKBP12、Noggin和BAMBI（BMP and Activin membrane bound inhibtor）等。在与其他信号通路间交互作用方面，TGF-β信号与EGF、IFNγ、TNF、P38、JNK、Ras和myc等相互作用与影响，构成了复杂的信号网络，此亦为目前研究的热点和重点。 TGF-β/Smad信号转导通路在多种信号转导水平上，与其他的信号通路相互影响。主要的调节列举如下：（1）I-Smad的结合作用。 (2) TGF-β受体的靶向退化：经I-Smad7泛素E3连接酶作用。 (3）R-Smad经MAPK通路的ERK2产生磷酸化和抑制作用。 (4) R-Smad通过CaMK II产生的磷酸化和抑制作用。 (5) Smad通过蛋白激酶Cγ产生的磷酸化和抑制作用。总之，TGF-β/Smad信号转导明显地与JAK-STAT通路中的信号转导类似。在这两种通路中，胞质转录因子被磷酸化作用激活，从而以低聚体复合物形式转移到胞核内与DNA作用。两者的共同之处在于从胞外信号产生至达到转录水平的间隔都很短。Smad信号转导多种调节的存在提示了Smad在众多信号传导通路中发挥了信号整合作用，它控制着其他信号传导通路的良好协调和输出量的改变。在转录水平上，对于TGF-β家族成员配基的反应取决于转录激活过程中获得什么样的其他信号，这种反应允许各种细胞外的刺激因子控制转录的活性。

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09-2015

紫外荧光硫分析仪用燃烧管的结构改进研究

对紫外荧光硫分析仪用石英燃烧管进行了结构改进，在原结构设计的基础上，增加了裂解氧预热管、挡板和氧气反吹口等。实验表明，相比于原结构设计的石英燃烧管进样量 20 µL 和检出限 0.2 mg／L，改进后的燃烧管进样量提高到了 100 µL，检出限达 0.05 mg／L，线性范围为 0.1～600 mg／L，相关系数大于 0.999。采用改进后的燃烧管测定 10.0 mg／L 硫含量标准物质，其相对偏差为 –1.5%～3.1%，测定结果的相对标准偏差为 1.77%(n=10)，两者均符合油品硫含量检测要求。改进后的燃烧管可替代市场上的其它国产石英燃烧管，进行油品中硫含量的测定。

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09-2015

受体酪氨酸激酶与细胞信号转导

配体与具有酪氨酸激酶活性的跨膜受体—受体酪氨酸激酶( receptor tyrosine kinase, RTK）结合是生物体内信息传递的基本机制之一。受体酪氨酸激酶是最大的一类酶联受体，它既是受体，又是一种激酶，能够与配体结合，并将靶蛋白的酪氨酸残基磷酸化。

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09-2015

受体酪氨酸激酶的结构

RTK是位于细胞膜上的一类酶联受体，配体与受体胞外区的结合与位于胞质内侧的酪氨酸激酶( tyrosine kinase, TK）区激活偶联在一起。受体自身及其底物蛋白的酪氨酸残基被磷酸化，然后启动一系列链式反应，激发细胞产生生物学应答。

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09-2015

配体结合及受体激活

细胞外配体与RTK结合后，诱导受体发生非共价聚合反应—多数受体单体发生二聚化，或者诱导受体寡聚体的构象发生变化。受体形成二聚体时，胞外部分形成了稳定的二聚化结构，而胞内部分也互相靠近，使得胞内Tyr残基以分子间作用的方式发生自磷酸化，激活酪氨酸激酶。

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