蛋白激酶B (protein kinase B, PKB）是1991年Jones PF等发现的一种分子量大约为60kD的蛋白激酶。因其与蛋白激酶A (protein kinaseA, PKA）和蛋白激酶C (protein kinase C, PKC）具有很高的同源性（分别为68％和73%），又被称为PKA和PKC相关激酶（related to theA and C protein kinase, RAC-PK)。

此外，PKB被证明为反转录病毒Akt-8的癌基因v-akt编码的产物，故又称之Akt 。C-akt和V-akt基因都能编码PKB蛋白，但在翻译后修饰、亚细胞定位等方面有明显的不同。C-akt编码的蛋白Akt分子量为55kD，由于在翻译后修饰过程中不能被豆落酸化（myristoylation )，因而不能转位到细胞膜上，90%位于胞质中，且不具有致癌性。V-akt则相反，它所编码的Akt是一种融合蛋白，分子量约为105 kD，远大于C-akt编码的Akt，翻译后修饰时能被豆落酞化，40％转位到细胞膜，只有30％位于胞质，另有30%位于细胞核中，且具有强致癌性。

目前发现，PKB有3种亚型：PKBa (Aktl)、PKBβ(Akt2）和PKBγ ( Akt3 )。PKBa与PKBβ和PKBγ的同源性分别为81％和83 % 。PKBa和PKBβ在人体各组织中普遍表达；而PKBγ的表达则具有组织特异性，主要在脑、肾、心、肺、肇丸和骨骼肌组织中表达。

PKB是一种丝氨酸／苏氨酸蛋白激酶，其分子约由480个氨基酸残基组成，包括N端的调节区（第1-147位氨基酸）、中部的酶活性区（第148-411位氨基酸）及C端的尾部区（第412-480位氨基酸）3部分。N端的调节区有一个保守序列一AH结构域（Akt homology domain)，其1-106节段是与许多蛋白激酶同源的PH结构域（pleckstrinhomology domain，血小板白细胞C激酶底物同源结构域），这个特殊的结构域又被称为AH/PH结构域，能特异性作用于底物中丝氨酸／苏氨酸残基并使其磷酸化；PKB中部的激酶区位于148-411氨基酸节段之间，内有ATP的结合部位；C端的尾部区约由70个氨基酸残基构成，为疏水区，富含脯氨酸。

N端PH结构域含有7条β折叠，反向平行构成β片层并组成一个“疏水袋”；C端部分形成一个a螺旋，像帽子一样盖在“疏水袋”的上面。PKB分子的这种空间构象提示，AH/PH结构域既可与脂类也可与其他的疏水配体相互作用。

在发现PKB后不久，人们就发现PI (3,4,5 ) P3是PKB的激活剂。PKB的激活机制很复杂，其中磷脂起了两种不同的作用。其中一个是直接的，脂质的头部基团结合在PKB N端片段上的PH结构域；另外一个作用则是间接的，涉及一个胞溶蛋白激酶一PDKI (3-phosphoinositidedependent protein kinasel）的参与，它也被认为具有1个PH结构域。PI(3,4,5) P3的结合很重要，因为它能够使PDK1和PKB结合在一起（图10.5)。不像PKB（和其他信号转导中的蛋白激酶）那样，PDK1是一个持续激活的酶。这条信号通路的特异性是由PI(3,4,5)P3决定的，它既像一位征兵的军士（招募PKB)，又作为一个激活信号。

PDKI使PKB的催化环磷酸化，但PKB的激活还需要C端疏水模体内发生第二个磷酸化，这个反应需要PDK2完成。除非两个磷酸化按钮都被按下，否则什么也不会发生。PKB的双磷酸化导致它从膜上脱离，这使它能够和细胞中别的区域的底物反应。