从已发现的蛋白激酶看，它们有共同的结构特征：都有保守的催化结构域／亚基、调节结构域／亚基和其他一些功能结构域。对于单亚基的酶，催化结构域和调节结构域存在于同一个分子的不同部位；而对于多亚基的酶，调节区和催化区分布于不同的亚基，这些亚基分别被称为催化亚基和调节亚基，调节亚基与酶分子在亚细胞中的定位、酶的活性调节和酶与细胞内其他蛋白质间的相互作用等密切相关。

(1) 催化结构域／亚基催化结构域／亚基比较保守，由250-300个氨基酸残基组成催化核心，其中各含有12个高度保守的亚区，彼此之间以一些保守程度较低的区域间隔。不同的蛋白激酶，其催化核心在分子中的定位并不相同，多数单亚基蛋白激酶的催化核心位于分子的羧基端，氨基端起调节作用。而多亚基蛋白激酶的催化区构成一个单独的亚基。催化核心具有如下功能：与蛋白质或多肽底物结合；与磷酸供体ATP/GTP结合；将ATP/GTP的，位磷酸基团转移到底物相应的氨基酸残基上。

(2) 调节结构域／亚基单亚基蛋白激酶催化结构域以外的部分称为调节结构域，其同源性较低；多亚基蛋白激酶具有调节亚基，调节亚基不仅与酶的活性调节、专一性有关，而且还具有靶向作用，通过与膜、骨架蛋白、细胞器、核中的结构蛋白结合，使酶定位于亚细胞的特定位置，发挥不同的作用，因此，又被称为靶向或定位亚基。调节结构域／亚基中具有辅因子如CAMP, Ca2十等的结合位点，通过与辅因子的结合或解离而调节酶的活性。如蛋白激酶A (PKA）是由两个调节亚基和两个催化亚基组成的四聚体，它的催化亚基上有ATP和底物结合位点，而调节亚基的近竣基端有假底物序列，还有两个结构与动力学特性均不同的环核昔酸的结合位点，假底物序列与底物结构相似，能竞争结合催化亚基，从而抑制酶的催化活性。因此，一般情况下，四聚体的PKA是无活性的，但当调节亚基与环腺核昔酸（cAMP )结合后，则会引起全酶的解聚，使催化亚基游离出来，解除了假底物序列对它的抑制作用，从而使PKA的催化活性得以发挥。

调节／靶向亚基不仅可引导蛋白激酶定位于靶点，还可与催化亚基相互作用，调节催化亚基对靶蛋白的活性和选择特异性。